Амінокислоти - органічні (карбонові) кислоти, що містять амінну (-NH2) групу. В залежності від положення аминной групи відносно карбоксильної (у 2-го, 3-го, 4-го і т. д. атома вуглецю) розрізняють відповідно α-амінокислоти, β-А., ү-А. і т. д.
Амінокислоти містяться у всіх клітинах організму як у вільному стані, так і у вигляді ряду сполук, головним чином у складі білків.
Амінокислоти - безбарвні кристалічні речовини. Велика частина їх добре розчинна у воді; тирозин, цистин, триптофан розчиняються погано. Гліцин і аланін мають солодкий смак; лейцин, ізолейцин, тирозин, триптофан, валін - гіркуватий; глютамінова кислота володіє характерним м'ясним смаком. Всі амінокислоти завдяки наявності кислотних (карбоксильних) та основних (гідратованих амінних) груп характеризуються амфотерними властивостями і знаходяться в розчині у вигляді біполярних іонів (амфионы або цвиттерионы):
При певному рН, званому ізоелектричної точкою (див. Амфолиты), не однаковою для різних амінокислот, дисоціація карбоксильної групи дорівнює дисоціації амінних груп і частка в цілому электронейтральна.
Найбільше біологічне значення мають амінокислоти, що входять до складу білків. Таких А. - понад 20 . Всі вони, крім двох (містять иминную групу-NH-) - проліну і оксипроліну, є α-А., тобто містять амінну групу біля сусіднього з карбоксильної групою атома вуглецю і мають загальну формулу:
де R - радикал, не однаковий у різних амінокислот.
Всі природні А., за винятком гліцину, оптично активні [асиметричний α-атом вуглецю позначено у формулі (1) зірочкою] і, як правило, відносяться до L-ряду (див. Ізомерія). Тим не менш у складі деяких природних продуктів, особливо бактеріального походження, у тому числі антибіотиків, зустрічаються амінокислоти D-ряду. Амінокислоти D-ряду і L-ряду майже не помітні за хімічними та фізико-хімічними властивостями. Однак біологічно по відношенню до ферментам вони ведуть себе по-різному; як правило, амінокислоти D-ряду відрізняються від амінокислот L-ряду більш солодким смаком.
Класифікація амінокислот заснована на складі і властивостях радикала [див. формулу (1)]. Розрізняють А. аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні. Крім того, розрізняють моноаминомонокарбоновые амінокислоти, що містять одну амінну і одну карбоксильную групи, моноаминодикарбоновые, що містять одну амінну і дві карбоксильні групи, і диаминомонокарбоновые, що містять дві амінні та одну карбоксильную групи. Моноамииномонокарбоновые А. мають изоэлектрическую точку при рН близько 6. У моноаминодикарбоновых А. переважає кислотна дисоціація. Диаминомонокарбоновые А., навпаки, відрізняються переважанням лужних властивостей. Диаминокислоты аргінін і лізин разом з гетероциклической А. - гистидином, також мають основний характер, іноді називають гексоновыми підставами (за основних властивостей і наявності шести вуглецевих атомів у всіх цих амінокислот).
В залежності від наявності в радикалі інших груп або атомів, крім амінних і карбоксильних, розрізняють оксі-амінокислоти, серусодержащіе А. та аміди моноаминодикарбоновых кислот - глютамін і аспарагін. Класифікація, хімічна будова і найважливіші властивості 22 амінокислот, що зазвичай зустрічаються в білках, показані в таблиці.
Крім перерахованих у таблиці, в організмах виявлені інші А., що зустрічаються в складі лише деяких білків або інших природних сполук або ж грають роль в обміні речовин. Так, похідне лізину - оксилизин
СН2 (NH2) СН (ОН)·СН2·СН2·СН (NH2)·COOH
виділений з гідролізатів желатини. N-ацетиллизин і N-метиллизин нещодавно виявлені у складі ядерних білків - гістонів. Із соєвого борошна отримано канаванин (α-аміно-ү-гуанідинів-окси-Н-масляна кислота). Канаванин схожий за властивостями з аргініном і розщеплюється ферментом аргиназой з утворенням сечовини. При розщепленні аргініну поряд з сечовиною утворюється орнітин. Орнітин, приєднуючи одноуглеродный залишок і аміногрупу, утворює іншу диаминомонокарбоновую кислоту - цитрулін, який далі перетворюється на аргінін. Ці перетворення, звані орнитиновым циклом, грають найважливішу роль в утворенні сечовини в організмі людини і ссавців. У вільному стані та в складі деяких природних продуктів зустрічаються амінокислоти, що містять метильної групу, приєднану до аминному азоту. Серед них відомі саркозин (N-метилглицин), метилгистидин, метилтриптофан, метиллизин. Такі А., як норвалин і норлейцин, одержані синтетично, але не зустрічаються в білках. З гідролізатів вовни і з антибіотика субтилина виділена серусодержащая амінокислота лантионин [β, β'-тиоди-(α-аминопропионовая) кислота]:
HOOCCH-CH2-S-CH2·CH·COOH
| |
NH2 NH2
Амінокислоти реагують з азотистої кислотою, виділяючи вільний азот і утворюючи відповідну оксикислоту. Ця реакція застосовується для кількісного визначення азоту амінокислот (аміно-азоту) в крові та інших біологічних рідинах. Інший важливий реактив на А. - нингидрин (див.) - дає при нагріванні з А. синє фарбування.
Відтінок забарвлення залежить від природи амінокислот і коливається від блакитного до фіолетового. Амінокислоти дають жовте фарбування. Реакція з нингидрином дуже чутлива і дозволяє визначати А. не тільки якісно, але і кількісно. Ця реакція широко використовується для визначення амінокислотного складу білків і вільних амінокислот у біологічному матеріалі методами хроматографії на папері або на колонці з синтетичними смолами. Для аналізу амінокислот застосовується також метод газової хроматографії - поділ похідних А. у вигляді газоподібних продуктів.
Окремі А. дають характерні реакції, обумовлені що містяться в них радикалами. Деякі з цих реакцій використовуються для виявлення білків. Така, наприклад, реакція Адамкевича на триптофан (фіолетове забарвлення при нагріванні з концентрованою сірчаною кислотою в присутності оцтової кислоти). У цій реакції діє альдегідна група глиоксиловой кислоти, що знаходиться в оцтовій кислоті у вигляді домішки.
Дуже чутлива реакція Сакагучі на аргінін (червоне забарвлення в лужному середовищі з гипобромитом або гіпохлоритом і α-нафтолом).
Фенольна угруповання тирозину дає червоне забарвлення при нагріванні з солями ртуті в присутності азотної кислоти (реакція Мільйона).
В організмі амінокислоти займають центральне положення в азотистом обміні (див.) і піддаються багатьом перетворенням, пов'язаним з їх розпадом і використанням для синтезу білків і інших речовин. А. піддаються дезаминированию (див.), отщепляя амінну групу, та декарбоксилюванню (див.), утворюючи відповідні аміни (див.).
Дуже важливу роль в обміні амінокислот відіграє реакція переамінування (відкрита А. Е. Браунштейном), що полягає в перенесенні аминной групи з А. на кетокислоту, в результаті чого виходить інша А. Необхідним компонентом реакції переамінування, яка відбувається під дією ферментів аминотрансфе-раз (аминофераз), є дикарбонові амінокислоти. Завдяки цій реакції дикарбонові А. і їх аміди активно беруть участь в обміні А. і утворюють сполучна ланка між обміном А. і окислювальними перетвореннями вуглеводів і жирів. Так, аспарагінова кислота під дією аспартазы відщеплює аміак і утворює фумаровую кислоту.
Ці ж амінокислоти та їх аміди є найважливішими джерелами азоту в синтезі ряду біологічно важливих речовин і утворення кінцевих продуктів азотистого обміну, зокрема сечовини.
Серусодержащіе А. у своєму обміні тісно пов'язані з оксі-амінокислотами. Сульфгідрильні групи обмінюються з о к сі групами в процесі пересульфирования. Так, реагуючи з ү-окси-α-аминомас-ляной кислотою (гомосерином), цистеїн передає свою сульфгидрильную групу, в результаті чого утворюється гомоцистеїн (ү-тво-α-аміномасляна кислота):
В якості проміжного продукту реакції утворюється цистатіонін. Гомоцистеїн далі приєднує метальную групу і утворює метіонін. Реакція йде в обох напрямках, причому метіонін є головним джерелом метальных груп у процесах метилування в організмі.
Частина амінокислот може синтезуватися в організмі, використовуючи азот інших А. Такі А. називають замінними. А., які не синтезуються в організмі і для підтримки життя обов'язково повинні поступати з їжею, називають незамінними. Для людини незамінні валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан і фенілаланін. Потреба в кожній з цих амінокислот неоднакова, але в середньому становить для дорослої людини близько 1 г кожної незамінної А. на добу. Поняття незамінності А. до деякої міри умовно. Так, наприклад, тирозин утворюється в організмі тільки з фенілаланіну і тому стає незамінним при нестачі фенілаланіну. З іншого боку, наявність тирозину в дієті знижує потребу в фенилаланине. Такі ж взаємини мають місце між метіоніном і цистеїном (цистином).
Оскільки основним джерелом амінокислот у харчуванні є білки, азотистий баланс і надходження незамінних А. в їжу визначаються кількістю (3) і амінокислотним складом харчових білків. Практично найбільш часто зустрічається недолік в їжі трьох незамінних А. - триптофану, лізину та метіоніну. Потреба в харчовому білку може бути повністю покрита за рахунок суміші амінокислот. У лікувальній практиці це має велике значення при парэнтеральном харчуванні. Поряд із загальним впливом на ріст і стан здоров'я недолік окремих А. може давати специфічні симптоми. Так, недолік метіоніну викликає ожиріння і цирози печінки, брак триптофану при низькому вмісті в їжі нікотинової кислоти (оскільки триптофан здатний перетворюватися в останню) веде до пелагрі. Нестача валіну у тварин викликає невротичні симптоми, підвищену чутливість до дотику.
Багато А. застосовуються у ветеринарії, в техніці, в медицині і в науково-дослідній роботі. Промислове отримання амінокислот засноване на їх хімічний синтез, виділення з гідролізатів білків і отримання їх за допомогою мікроорганізмів.
Додавання амінокислот до їжі покращує її якість, засвоюваність й смакові властивості. Особливо часто застосовують глютамінову кислоту, що надає їжі приємний м'ясний смак.
В крові кількість аминоазота (азоту аміногруп, вільних амінокислот) досить постійно і складає у людини в нормі близько 6-8 мг%. В еритроцитах зміст аминоазота вище і коливається в широких межах. У плазмі крові він не перевищує 4-6 мг%. Визначення аминоазота крові використовується в клінічній практиці. Зміст аминоазота в крові підвищений при порушеннях функції печінки нирок. Різке його наростання (гипераминоацидемия) спостерігається при токсикозах вагітності і при підвищеному розпаді білків (кахексія). Завдяки здатності клітин активно концентрувати амінокислоти. зміст їх у тканинах іноді в кілька разів вище, ніж у крові. Плазма крові майже не містить пептидів. З вільних А. в ній переважають глютамін, аланін, валін, лейцин, гліцин, тирозин, а також пролін, триптофан і тирозин.
З сечею людина виділяє в нормі близько 1 г вільних амінокислот у добу. Великі кількості А. в сечі (аміноацидурія) можуть спостерігатися при гипераминоацидемиях, а також при деяких (зазвичай обумовлених спадковістю) порушення перетворень окремих А. Так, при цістінуріі погано розчинний цистин випадає в сечі у вигляді кристалів. Зі специфічним порушенням перетворення фенілаланіну в тирозин пов'язано слабоумство (фенилпировиноградная олігофренія). До недавнього часу ця спадкова хвороба вважалася невиліковною. Проте якщо з дитячого віку в їжу регулярно додавати тирозин, то недолік обміну повністю компенсується і пацієнти виростають нормальними. Підвищене виділення гістидину з сечею (гистидинурия) нерідко спостерігається при вагітності. Глютамінову кислоту застосовують для лікувальних цілей в психіатрії. Її терапевтична дія заснована на посиленні обміну і головним чином на знешкодженні аміаку завдяки зв'язуванню його і утворення глютаміна. Метіонін надає хороший ефект при ожирінні, цирозах і інших захворюваннях печінки. Гістидин застосовується при виразках шлунка і інших захворюваннях шлунково-кишкового тракту.
Надлишок деяких амінокислот при нестачі інших А. може давати токсичні явища з-за незбалансованості білкового харчування. См. також Білки.
