Мовляв. маса (мовляв. вага) білків коливається від кількох тисяч до кількох мільйонів (більшість білків має мовляв. масу в межах десятків - сотень тисяч). Б. здебільшого розчинні у воді або сольових розчинах, утворюючи розчини, що володіють властивостями колоїдів (див.). В живих тканинах білків в тій чи іншій мірі гидратированы. У розчинах Б. дуже нестійкі і легко випадають в осад при нагріванні або інших впливах, нерідко втрачаючи при цьому нативні властивості, в тому числі розчинність у вихідному розчиннику (згортання, денатурація).
Будучи полімерами амінокислот, білки містять вільні кислотні (карбоксильні) і основні (гідратовані амінні) групи, завдяки чому молекули білків несуть як негативні, так і позитивні заряди. У розчинах білки ведуть себе як біполярні (амфотерні) іони. В залежності від переважання кислотних або основних властивостей Б. реагують на слабкі кислоти або як слабкі підстави. При зниженні рН (підкисленні) розчину кислотна дисоціація пригнічується, а лужна - посилюється, внаслідок чого загальний заряд білкової частки стає позитивним і в електричному полі (електрофорез) вона прагне до катода. При підвищенні рН (підлужуванні) відбувається пригнічення лужної дисоціації і посилення кислотної, завдяки чому частка Б. заряджається негативно. При певному рН, званому ізоелектричної точкою, кислотна дисоціація дорівнює лужний і частинка в цілому стає нерухомою в електричному полі.
Значення ізоелектричної точки характерний для кожного даного білка і залежить головним чином від співвідношення кислотних і основних груп, а також від їх дисоціації, обусловливаемой будовою білкової молекули. У більшості Б. изоэлектрическая точка лежить в слабокислою середовищі, однак є Б. і з різким переважанням лужних властивостей. У ізоелектричної точці внаслідок втрати заряду і зменшення гідратації білкові частинки найменш стійкі в розчині і легше згортаються при нагріванні, а також осідають спиртом або іншими агентами.
Під дією кислот, лугів або протеолітичних ферментів піддаються гідролізу білка, тобто розпадаються з приєднанням елементів води. Продуктами повного гідролізу Б. є амінокислоти (див.). В якості проміжних продуктів гідролізу утворюються пептиди і поліпептиди. Початкові високомолекулярні продукти гідролізу Б. - альбумозы (протеозы) і пептони - хімічно охарактеризовано та, мабуть, являють собою високомолекулярні поліпептиди. Під альбумозами мали на увазі початкові продукти гідролізу білків, обложені, на відміну від пептонів, сірчанокислим амонієм. Шляхом якісного та кількісного визначення амінокислот, що виходять при повному гідролізі Б., знаходять амінокислотний склад цього білка - найважливішу характеристику Б. з точки зору як його поживної цінності (див. нижче), так і будови білкової молекули.
Амінокислотний склад деяких білків наведено в табл. 1.
У молекулі Б. залишки амінокислот з'єднані між собою за допомогою так званих пептидних зв'язків-СО-NH-. Відповідно до цього такі сполуки називають пептидами або поліпептидами (якщо амінокислотних залишків багато). Поліпептидні ланцюжки є основою будови білкової молекули. Оскільки поліпептидів можуть бути побудовані з різних амінокислот, які повторюються різну кількість разів і розташованих в різній послідовності, і враховуючи, що до складу Б. входить більше 20 амінокислот, можливе число різних індивідуальних Б. практично нескінченно.
Реакційна здатність білків також дуже різноманітна, так як до їх складу входять радикали різних амінокислот, які несуть досить активні хімічні групи. Присутність ряду атомних угруповань, розташованих в тій чи іншій послідовності на певній структурі білкової молекули, зумовлює унікальні і надзвичайно специфічні властивості індивідуальних Б., що грають важливу біологічну роль.
