Будова. Молекула білка побудована з однієї або декількох поліпептидних ланцюжків, іноді замкнутих в кільця за допомогою пептидних, дисульфідних або інших зв'язків і сполучених між собою.
Пептидні ланцюга зазвичай закручені в спіралі і часто об'єднані в більш великі агрегати. Так, молекула панкреатичної рибонуклеазы складається з однієї поліпептидного ланцюжка, що містить 124 амінокислотних залишку, послідовність яких встановлена; чотири пари залишків цистеїну, що займають відповідно 26-е і 84-ті, 40-е і 96-е, 58-е і 110-е, 65-е і 72-е місця в поліпептидного ланцюга, з'єднані дисульфідними зв'язками, утворюючи залишки цистину і складки поліпептидного ланцюга.
Послідовність амінокислот у поліпептидного ланцюгу визначає первинну структуру білка. Просторово поліпептидні ланцюжки розташовані у вигляді певних спіралей, конфігурація яких утримується за допомогою так званих водневих зв'язків. З таких спіралей найбільш поширена α-спіраль, в якій 3,7 амінокислотних залишку припадає на один виток. Це просторове розташування ланцюжка називають вторинною структурою білка. Окремі ділянки поліпептидних ланцюгів можуть бути з'єднані між собою дисульфідними або іншими зв'язками, як це має місце в молекулі рибонуклеазы між 4 парами залишків цистеїну, завдяки чому весь ланцюжок може бути згорнута в клубок або мати певну складну конфігурацію. Це складання або закручування спіралі, що має вторинну структуру, називають третинної структурою. Нарешті, освіта агрегатів між частинками, мають третинну структуру, розглядають як четвертинну структуру білка.
Первинна структура є основою білкової молекули і часто визначає біологічні властивості білка, а також вторинну і третинну структури. З іншого боку, розчинність білка і багато його фізико-хімічні та біологічні властивості залежать від вторинної та третинної структур. Наявність структур вищого порядку не обов'язково: вони можуть оборотно з'являтися і зникати. Так, багато Б. волокнистого характеру, наприклад кератины волосся, колаген сполучної тканини, фіброїн шовку та ін., мають волокнисту (фибриллярное) будова і називаються фибриллярными Б. У глобулярных Б. частка згорнута в клубок (в більшості це розчинні Б., наприклад альбуміни, глобуліни гемоглобины тощо). У ряді випадків перехід з глобулярного в фибриллярное стан оборотний. Наприклад, білок м'язових волокон актомиозин при зміні концентрації солей в розчині легко переходить з фибриллярной в глобулярную форму і назад.
Денатурація білка супроводжується втратою білком нативних властивостей (біологічної активності, розчинності). Денатурація відбувається при нагріванні розчинів Б. (наприклад, згортання яєчного білка при нагріванні) або впливу на них ряду агентів. З іншого боку, осадження Б. солями лужних металів, а також спиртом або ацетоном при охолодженні дозволяє отримувати опади нативних Б. Денатурація Б. полягає у втраті ними вторинної і третинної структур при збереженні первинної. Б. при цьому переходять в фибриллярное стан або утворюють безладний клубок.
