Хімотрипсин

Хімотрипсин - це протеолітичний фермент соку підшлункової залози. Хімотрипсин виробляється в неактивному стані - у вигляді химотрипсиногена, перетворюється в хімотрипсин під дією ферменту трипсину (див.).
Оптимум дії хімотрипсину при рН =7,6-8,2. Подібно трипсину хімотрипсин гідролізує білки і пептони з утворенням низькомолекулярних пептидів (див.), але розщеплює переважно ті пептидні зв'язки, на які трипсин не діє. Переварюючу здатність хімотрипсину іноді використовують для очищення ранових поверхонь, а також для розчинення тромбів.

Химотрипсины - група протеолітичних ферментів, що містяться в соку підшлункової залози. Химотрипсины виробляються в ацинарных клітинах підшлункової залози у вигляді неактивних попередників - химотрипсиногенов, які перетворюються в химотрипсины під дією трипсину (див.). У процесі активації найбільш добре вивченого химотрипсиногена А(α) відбувається утворення ряду химотрипсинов (п, δ, α, β, ү), що володіють дуже схожими властивостями. Більшість Х. отримано в кристалічному вигляді. Найбільш поширеним є α-Х.; мол. вага його 25 000, изоэлектрическая точка - при рН=8,6. Молекула α-Г. складається з 3 поліпептидних ланцюгів, сполучених дисульфідними зв'язками, і містить приблизно 240 амінокислотних залишків; хімічна будова цього хімотрипсину повністю розшифровано. Він стійкий при рН близько 3, при рН = 1 і рН = 10 необоротно інактивується; при рН = 6-9 спостерігається аутоліз (самопереваріваніе).
Х. - однокомпонентні ферменти, до Складу активного центру яких входять залишки гістидину і серину. Активність Х. пригнічується диизопропилфторфосфатом і спорідненими йому сполуками.
Химотрипсины гідролізують білки, пептиди та синтетичні субстрати: аміди і ефіри. Переважно розщеплюються зв'язку, утворені амінокислотними залишками з гідрофобними бічними ланцюгами. Оптимум дії Х. - при рН = 7,6-8,2; при рН = 5-6 вони володіють здатністю створаживать молоко.
Х. іноді застосовують при лікуванні ран і тромбозів. См. також Ферменти.