Всі ферменти поділені на шість головних класів:
Оксидоредуктазы - каталізують окислювально-відновні реакції.
Трансферази - каталізують реакції міжмолекулярної перенесення хімічних груп і залишків.
Гідролази - каталізують реакції гідролітичного розщеплення внутрішньомолекулярних зв'язків.
Ліази - каталізують реакції приєднання груп по подвійним зв'язкам і зворотні реакції відриву таких груп.
Изомеразы - каталізують реакції ізомеризації.
Лігази (синтетази) - каталізують реакції з'єднання двох Молекул, пов'язані з розщепленням пирофосфатной зв'язку в молекулі аденозинтрифосфату (АТФ) або аналогічного нуклеотидтрифосфата.
Кожен клас ферментів поділяється на підкласи, які в свою чергу в залежності від природи ферментативної реакції діляться ще на подподклассы, в межах яких нумеруються. Найважливіші представники деяких класів ферментів наведені в таблиці (ст. 274). Раніше багато ферменти, що здійснюють процеси глибокого розщеплення органічних сполук (десмолаза), об'єднувалися під загальним назвою десмолази (наприклад, комплекс ферментів бродіння, каталаза, карбоангідраза та ін).
Поряд з єдиною номенклатурою існують стандартні одиниці вираження активності ферментів: одна одиниця (Е) будь-якого ферменту - це кількість ферменту, яка при заданих умовах каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату в 1 хв.; концентрації розчину ферментів наводяться в одиницях активності на 1 мл розчину; молекулярну активність ферменту - виражає число молекул субстрату (або еквівалентів порушеної групи), перетворюваних за 1 хвилину однією молекулою ферменту.
Ферментативні реакції, як і звичайні хімічні реакції, прискорюються при підвищенні температури. Температурний оптимум дії ферментів лежить в межах 40-60°. При більш високій температурі, як правило, відбувається інактивація ферментів. Деякі ферменти досить стійкі до високих температур, наприклад рибонуклеаза витримує нагрівання до 100°. Ферменти проявляють максимальну активність тільки при певному значенні рН середовища. Активність ферментів пригнічується речовинами, які називаються інгібіторами (див.). Дія інгібіторів може бути оборотним, коли активність ферментів відновлюється при видаленні інгібітора, і незворотнім, коли при видаленні інгібітора активність ферментів практично не відновлюється.
Ферменти локалізовані в певних клітинних структурах. Структурна організація ферментних систем забезпечує певну послідовність ферментативних реакцій і певну швидкість протікання процесу в цілому. Для нормального функціонування ферментної системи необхідно, щоб активність всіх вхідних в неї ферментів була оптимальною. Якщо один з ферментів з тієї чи іншої причини знизить свою активність чи випаде з системи, то порушується діяльність всієї ферментної системи в цілому, що може викликати захворювання всього організму. Звідси випливає важливість для діагностики захворювання визначення активності та кількості ферментів. У клінічній практиці вивчення ферментів надається велике значення. Найбільш широкому вивченню піддаються ферменти сироватки (плазми) та цільної крові.
Зміна «ферментного спектру крові буває внаслідок збільшення (гіперферментемії), зменшення (гипоферментемия) або появи в крові ферментів, відсутніх в крові здорової людини (дисферментемия). Поява в крові неспецифічних ферментів може бути наслідком порушення проникності біологічних мембран, руйнування клітин або результатом захисної реакції організму.
