Ферменти (ензими) - це специфічні білки, які відіграють роль біологічних каталізаторів; виробляються клітинами живих організмів.
Ферменти відрізняються від звичайних каталізаторів своєю більшою специфічністю (див. нижче), а також здатністю прискорювати перебіг хімічних реакцій в умовах нормальної життєдіяльності організму.
Ферменти присутні у всіх живих клітинах тварин, рослинних, бактеріальних. Більшість ферментів знаходиться в тканинах у незначних концентраціях, однак відомі випадки, коли ферментативною активністю володіє білок, що становить значну частину клітинної плазми, наприклад міозин в м'язовій тканині. Молекулярний вага ферментів коливається в широких межах: від декількох тисяч до декількох мільйонів, причому однотипні ферменти, але виділяються з різних джерел, можуть мати різний молекулярний вага, відрізнятися послідовністю амінокислотного складу.
Ферменти, що володіють однаковим каталітичним дією, але відрізняються за своїми фізико-хімічними властивостями, називаються ізоферментами (изоэнзимами). Ферменти можуть бути простими або складними білками. Останні, крім білка (апофермента), мають у своєму складі і небілковий компонент - залишок органічної молекули або неорганічний іон. Легко відокремлюваний від апофермента небілковий компонент називають коферментом. Міцно пов'язана з ферментом небелковая частина називається простетичною групою. Багато простетические групи і коферменти є похідними вітамінів, пігментів та ін. Ферменти мають суворої специфічністю по відношенню до субстрату (тобто вибірково взаємодіє з тими чи іншими хімічними речовинами та сполуками). Наприклад, лактаза (знаходиться в кишковому соку) розщеплює тільки дисахарид-лактозу і похідні лактози (лактобионовую кислоту, лактоуреиды та ін) з утворенням суміші глюкози і галактазы; мальтаза розщеплює мальтозу на дві молекули глюкози, а амілаза діє тільки на крохмаль, глікоген і інші полісахариди.
В результаті послідовного дії перелічених, а також інших ферментів вуглеводи харчових продуктів перетворюються в моносахариди і всмоктуються кишковою стінкою. Специфічність ферментів визначається тим, що вони вступають у взаємодію з певною хімічною угрупованням субстрату. Наприклад, пепсин (див.) діє на білки, розщеплює зв'язку, що знаходяться всередині поліпептидного ланцюга молекули білка, при цьому молекула білка розщеплюються на поліпептиди, які потім під дією інших ферментів - трипсину (див.), хімотрипсину (див.) і пептидаз можуть розщеплюватися до амінокислот. Специфічність ферментів грає, таким чином, важливу біологічну роль; завдяки їй в організмі досягається послідовність перебігу хімічних реакцій. Неорганічні іони активують ряд ферментів; деякі ферменти (металлоферменты) взагалі неактивні, якщо відсутній той чи інший, специфічний для даного ферменту іон. Ділянки ферментів, відповідальні за локалізацію і активацію субстрату в ферментативному процесі, називають активними центрами ферментів. В утворенні активного центра беруть участь специфічні амінокислотні залишки білкової молекули, сульфгідрильні групи і простетические групи, якщо вони є. Так, до складу ферментів, що носять групове назва флавопротеидов, як простетичною групи входить флавиновое похідне (зазвичай це флавинадениндинуклеотид - ФАД). Легко окислюючись і відновлюючись, флавиновые простетические групи виконують функцію біологічних переносників водню, наприклад при дегидрировании амінокислот з участю кисню або при дегидрировании з участю цитохромів в мітохондріях початкових компонентів дихального ланцюга (таких, як сукцинат, холін, саркозин та ін). Аналогічні функції виконують і інші дихальні пігменти (гемоглобін і міоглобін - у вищих тварин і людини, а також гемэритрин, эритрокруокрин, гемоціанін та інші - у нижчих тварин). Всі ці ферменти об'єднує наявність у складі активного центру атомів металу (заліза або міді).
