Гемоглобін

Гемоглобін - залізовмісний дихальний пігмент крові хребетних і багатьох безхребетних тварин, здійснює перенесення кисню від органів дихання до тканин організму. У крові хребетних і деяких безхребетних гемоглобін, що міститься всередині еритроцитів в розчиненому стані.
Молекула гемоглобіну хребетних тварин складається з білка - глобіну і железосодержащей групи - гему. До складу гема входять чотири протопорфириновых кільця, кожне з яких містить атом двовалентного заліза. Молекулярний вага гемоглобіну - 66 000 - 68 000. Фізіологічна функція гемоглобіну як переносника кисню базується на його здатності оборотно зв'язувати кисень в залежності від концентрації останнього в крові. У присутності кисню залізо гема пов'язує одну молекулу кисню, при цьому гемоглобін перетворюється в оксигемоглобін. При взаємодії гемоглобіну з окисом вуглецю (наприклад, при отруєнні цим газом) утворюється більш стабільний комплекс - карбоксигемоглобін.
Продуктами розпаду гемоглобіну є численні железопорфириновые комплекси. При цьому відбувається повне відділення гема від білка (хромопротеида); це відділення протікає з перетворенням заліза в трехвалентную форму. Одержуваний железопротопорфирин називається гемином, а його сполуки - геминодериватами.
Звичайно більшу частину гемоглобіну в еритроцитах становить гемоглобін А, або нормальний гемоглобін дорослої людини. При вроджених аномаліях і захворюваннях кровотворного апарату в еритроцитах з'являються аномальні гемоглобины. Це спостерігається, наприклад, при серповидноклітинної анемії (див. Анемія у дітей), таласемії (див.), вродженої метгемоглобінемії (див.).
Техніка визначення гемоглобіну в крові - див. Кров.

Гемоглобін виконує в організмі важливу роль переносника кисню і бере участь у транспорті вуглекислоти.
Гемоглобін являє собою складне хімічне з'єднання (молекулярний вага 68 800). Він складається з білка глобіну і чотирьох молекул гема. Молекула гему, що містить атом заліза, має здатність приєднувати і віддавати молекулу кисню. При цьому валентність заліза, до якого приєднується кисень, не змінюється, тобто залізо залишається двовалентних.
Якщо обробити гемоглобін розчином соляної кислоти, то від глобіну відщеплюється гем. Вступаючи в з'єднання з соляною кислотою, він перетворюється в гемин (Ca34H32N4O4FeCl), утворює кристали характерної форми. Проба на освіту геміну проводиться для доказу присутності крові при судово-медичних дослідженнях.

Рис. 5. Спектри поглинання оксигемоглобіну (зверху) і гемоглобіну.

До складу молекули гему входять чотири пиррольных кільця (два з них мають характер лугу, а два - кислоти). Атом заліза, що міститься в темі, пов'язує гем з білковою частиною глобином. Якщо гем втрачає атом заліза, а пирроловая його структура зберігається, то виходить гематопорфирин. Це речовина, у великих кількостях утворюється в організмі при деяких отруєннях або порушеннях обміну і може виділятися з сечею.
Гем є активною, або так званої простетичною, групою гемоглобіну, а глобине - білковим носієм гема. Гемоглобін, присоединивший кисень, перетворюється в оксигемоглобін (його позначають символом HbO2). Оксигемоглобін, який віддав кисень, називається відновленою, або редукованим, гемоглобін (Hb). Оксигемоглобін, гемоглобін і деякі інші сполуки і похідні гемоглобіну дають характерні смуги поглинання променів спектра. Так, пропускаючи промінь світла через розчин оксигемоглобіну, можна виявити дві характерні темні смуги поглинання в жовто-зеленій частині спектра, між фрауэнгоферовыми лініями D і Є. Для відновленого гемоглобіну характерна одна широка смуга поглинання в жовто-зеленій частині спектру (рис. 5).
Оксигемоглобін дещо відрізняється за кольором від гемоглобіну, тому артеріальна кров, що містить оксигемоглобін має яскраво-червоний колір, при тому тим більш яскравий, ніж повніше відбулося її насичення киснем. Венозна кров, що містить велику кількість відновленого гемоглобіну, має темно-вишневий колір.
Значно більшого поглинання світлових променів з довжиною хвилі 620-680 ммк гемоглобіном порівняно з оксигемоглобином лягло в основу методики вимірювання ступеня насичення крові киснем - оксигемометрии. При цій методиці вушну раковину або кювету з кров'ю просвічують невеликий електричною лампою і визначають з допомогою фотоелемента інтенсивність світлового потоку зазначеної довжини хвилі, що проходить через тканину вуха або кювету з кров'ю. За свідченнями фотоелемента визначають ступінь насичення гемоглобіну киснем.
Кров дорослих людей містить в середньому 14-15% гемоглобіну (у чоловіків 13,5-16%, у жінок 12,5-14,5%). Загальний вміст гемоглобіну дорівнює приблизно 700 р.
В ембріональному періоді в крові людини є різні типи гемоглобіну, що відрізняються здатністю приєднувати кисень і деякими іншими хімічними властивостями. Для визначення та розподілу різних типів гемоглобіну застосовують методику вимірювання оптичної щільності розчинів гемоглобіну до і після денатурації його їдкою лугом. Різні типи гемоглобіну умовно позначають НbА, HbF, НbР. Гемоглобін НЬР зустрічається тільки в перші 7-12 тижнів внутрішньоутробного розвитку зародка. На 9-му тижні з'являється в крові зародка гемоглобін HbF і гемоглобін дорослих НbА. Суттєво важливим видається той факт, що ембріональний гемоглобін HbF володіє більш високою спорідненістю до кисню і може насичуватися на 60% при такій напрузі кисню, коли гемоглобін матері насичується всього на 30%. У різних видів хребетних тварин є відмінності в структурі гемоглобіну. Гем різних типів гемоглобіну при цьому однаковий, глобины розрізняються за своїм амінокислотним складом.


В організмі постійно відбувається синтез і розпад гемоглобіну, пов'язані з утворенням і руйнуванням еритроцитів. Синтез гемоглобіну відбувається в эритробластах червоного кісткового мозку. При руйнуванні еритроцитів, яке відбувається в ретикуло-ендотеліальної системи, головним чином в печінці і селезінці, з червоних кров'яних клітин виходить гемоглобін. В результаті відщеплення заліза від гема і подальшого окислення утворюється з гемоглобіну пігмент білірубін, який потім з жовчю виділяється в кишечник, де перетворюється в стеркобілін і уробілін, які виводяться з калом і сечею. За добу руйнується і перетворюється в жовчні пігменти близько 8 м гемоглобіну, тобто трохи більше 1 %.
В організмі людини і тварин можуть утворюватися й інші з'єднання гемоглобіну, при спектральному аналізі яких виявляються характерні спектри поглинання. До числа таких сполук гемоглобіну відносяться метгемоглобін і карбоксигемоглобін. Ці речовини утворюються в результаті деяких отруєнь.
Метгемоглобін (MetHb) являє собою міцне з'єднання гемоглобіну з киснем; при утворенні метгемоглобіну змінюється валентність заліза: двовалентне залізо, що входить в молекулу гемоглобіну, перетворюється в тривалентне. У разі накопичення В крові великих кількостей метгемоглобіну віддача кисню тканинам стає неможливою і настає смерть від удушення.
Метгемоглобін відрізняється від гемоглобіну коричневим кольором і наявністю смуги поглинання в червоній частині спектра. Метгемоглобін утворюється при дії сильних окислювачів: феррицианида (червоної кров'яної солі), марганцевокислого калію, аміл - і пропилнитрита, аніліну, бертолетової солі, фенацетину.
Карбоксигемоглобін (HbСО) являє собою з'єднання заліза гемоглобіну з окисом вуглецю (СО) - чадним газом. Це з'єднання приблизно 150-300 разів міцніше, ніж з'єднання гемоглобіну з киснем. Тому домішка навіть 0,1% чадного газу у вдихуваному повітрі веде до того, що 80% гемоглобіну виявляються пов'язаними окисом вуглецю та не приєднують кисень, що є небезпечним для життя.
Слабке отруєння чадним газом - оборотний процес. При диханні свіжим повітрям ЗІ поступово відщеплюється від карбоксигемоглобіну і виділяється.
Вдихання чистого кисню збільшує швидкість розщеплення карбоксигемоглобіну в 20 разів. У важких випадках отруєння необхідно штучне дихання газовою сумішшю з 95% змісту O2 і 5% CO2, а також переливання крові.
Міоглобін. У скелетних і серцевого м'яза знаходиться м'язовий гемоглобін, званий міоглобіном. Його простетичної група - гем - ідентична цієї ж групи молекули гемоглобіну, а білкова частина - глобине - володіє меншою молекулярною вагою, ніж білок гемоглобіну.
Міоглобін людини здатний зв'язувати до 14% від загальної кількості кисню в організмі. Це його властивість відіграє важливу роль у постачанні киснем працюючих м'язів. Якщо при скороченні м'язи кровоносні капіляри її стискаються і кровотік в деяких ділянках м'язи припиняється, то все ж завдяки наявності кисню, пов'язаного з міоглобіном, протягом деякого часу зберігається постачання м'язових волокон киснем.