Протеази (за новою класифікацією - пептидгидролазы) - ферменти, що розщеплюють пептидні зв'язки в білках і продукти їх розпаду. Відносяться до класу гідролаз, тобто ферментів, які здійснюють розрив внутрішньомолекулярних зв'язків з приєднанням елементів води:
Деякі протеази, крім того, каталізують реакції транспептидации.
Протеази - одна з найбільш численних груп ферментів; вони знайдені у всіх тваринних і рослинних тканинах та у мікроорганізмів. Протеази беруть участь у процесах білкового обміну, розщеплюючи білки до вільних амінокислот. Протеази шлунково-кишкового тракту виділяються в неактивній формі у вигляді проферментов або зимогенов. Під дією різних факторів (рН середовища, дія інших ферментів і ін) потім вони переходять в активну форму. Велика кількість протеаз виділено в даний час в кристалічному вигляді.
За характером дії протеази діляться на дві групи: экзопептидазы (за старою класифікацією - пептидази) і эндопептидазы (або протеїнази). Экзопептидазы гідролізують дипептиды, а також пептидні зв'язки поліпептидів і білків, утворені кінцевими амінокислотними залишками. Экзопептидазы діляться на дипептидазы, гидролизующие дипептиды, аминопептидазы, гидролизующие пептидний зв'язок, утворену аміногрупою поліпептидного ланцюга і карбоксильної групою кінцевої амінокислоти, і карбоксипептидази, що діють на пептидний зв'язок, утворену карбоксильної групою поліпептидного ланцюга та аміногрупою кінцевої амінокислоти. Аминопептидазы і карбоксипептидази іноді називають полипептидазами. Карбоксипептидаза, що утворюється в підшлунковій залозі, виділяється в кишечник у вигляді неактивного попередника - прокарбоксипептидазы, який активується потім трипсином. Карбоксипептидаза виявлена також у ряді інших органів і тканин ссавців. Більшість відомих экзопептидаз є металлоферментами.
Эндопептидазы - ферменти, гидролизующие внутрішні пептидні зв'язки білкової молекули. Специфічність їх дії залежить від структури радикалів, прилеглих до пептидного зв'язку. Так, наприклад, пепсин краще розриває зв'язки, утворені аміногрупою ароматичної амінокислоти та карбоксильної групою аспарагінової або глютамінової кислоти, а хімотрипсин більш легко розриває пептидні зв'язки, в утворенні яких бере участь карбоксильна група тирозину або фенілаланіну.
Протеази знаходять широке застосування у медицині: деякі з них застосовують для очищення ранових поверхонь, при очних операціях, у боротьбі з тромбозами і т. д.; трипсин використовують як протизапальний засіб. См. також Ферменти.
