Энзимограмма - визначення активності ферментів у сироватці крові - не є функціональним тестом печінки. Тонко реагуючи на патологічні зміни печінки, ферментативна активність дозволяє оцінити характер ураження печінки, а також виявити загострення при прогресуванні патологічного процесу, яке часом клінічно не проявляється.
Кількість ферментів, що прискорюють перебіг різних біохімічних реакцій, досягає 200 (А, Р. Пасынский, 1963). При захворюваннях печінки, що супроводжуються підвищенням проникності клітинних мембран і дистрофією або некрозом клітин, внутрішньоклітинні ферменти надходять у плазму крові. Цим обумовлений інтерес до вивчення энзимограмм при захворюваннях печінки.
Серед великої кількості ферментів найбільш вивчені і представляють практичний інтерес в даний час аланинамино-трансфераза, аспартатамінотрансфераза, альдолаза, лужна фосфатаза і холінестераза.
Трансамінази. Трансамінази, або аминоферазы, - тканинні ферменти, що беруть участь у реакціях переамінування амінокислот. Найбільш каталітично активні дві трансамінази: глютамін-піровиноградна трансаминаза (аланінамінотрансфераза) і глютамін-щавелевоуксусная трансаминаза (аспартатамінотрансфераза).
Глютамін-піровиноградна трансаминаза (ГПТ) міститься переважно в печінкових клітинах і в невеликій кількості в клітинах інших органів. Глютамін-щавелевоуксусная трансаминаза (ГЩТ) міститься в печінкових клітинах і клітинах серця та інших органів (А. Ф. Блюгер, 1964).
Концентрація трансаміназ у сироватці здорових людей є постійною. При захворюваннях, пов'язаних з некротичними процесами, наростає концентрація одного або обох ферментів. Підвищення концентрації трансаміназ у плазмі обумовлено їх звільненням з некротизованих клітин (К. Бобек та ін., 1959; Wrablewski, La Due, 1956). Інші автори (Gavosto, Pasquinelli, 1958) пояснюють наростання ферментів зміною біохімічних функцій клітин ураженого органу.
За одиницю прийнята активність ферменту, необхідна для утворення 1 мкг піровиноградної кислоти. Кількість останній визначається з допомогою спектрофотометрического або колориметричного методів. Зміст ГЩТ в сироватці здорових людей коливається в межах 8-10 од.; ГПТ - 5-30 од. (Reitman, Frankel, 1957). За даними, отриманими К. Р. Капетанаки, вміст трансаміназ дещо більше: ГЩТ - 9-50 од.; ГПТ - 6-40 од.
Численні роботи, присвячені визначенню активності трансаміназ, показують, що з захворювань печінки найбільш виражений зростання активності спостерігається при хворобі Боткіна; при цьому переважає ГПТ. У міру одужання активність трансаміназ приходить до норми. Тривало зберігається підвищення трансаміназ змушує думати про перехід хвороби Боткіна в хронічну форму.
При цирозах печінки також спостерігається зростання активності трансаміназ із переважанням ГЩТ. Активність трансаміназ коливається при цирозах у великих межах залежно від фази процесу, різко наростаючи в періоди паренхіматозних спалахів. Зіставлення динаміки трансаміназ з морфологічним дослідженням показує в більшості випадків збіг зростання трансаміназ із активацією некробиотического процесу (X. X. Мансуров, 1962; А. Ф. Блю-гер, 1964). В окремих випадках тяжкої печінкової недостатності відбувається зменшення активності трансаміназ, мабуть, за рахунок різкого порушення їх продукції.
Альдолаза. Альдолаза - фруктозо-1,6-дисфосфатаза - міститься в клітинах печінки та інших органів, а також в м'язах. Альдолаза є каталізатором у вуглеводному обміні.
Активність ферменту визначається за кількістю розщепленого фруктозодисфосфата і виражається в мм3 або в одиницях оптичної щільності. Активність альдолази в сироватці здорових людей: за Bruns, Puis (1954) - 5,4 мм3, Sibley, Lehninger (1949) - 4,9 mms, за в. І. Товарницкому і Е. Н. Валуйской (1958) - 3 - 10 од. екстинкції, К. Р. Кепетанаки (1963) - 3-13 од. екстинкції.
При захворюваннях печінки активність альдолази в крові підвищується. Найбільш виражене збільшення кількості альдолази при хворобі Боткіна. Цінність цього тесту в тому, що активність альдолази наростає чітко і при безжовтяничну, стертих формах хвороби Боткіна (Н. М. Карапац, 1960; В. Д. Соболєва, 1963; Bruns, Puis, 1954). При цирозі печінки підвищення концентрації альдолази менш виражено і спостерігається тільки при паренхіматозної спалаху.
Лужна фосфатаза. Лужна фосфатаза утворюється в остеобластах, а також у печінці; міститься в клітинах жовчних капілярів. Печінкові клітини здійснюють виділення фосфатази з жовчю.
У здорових людей активність лужної фосфатази становить 2-4 од. (Ст. Е. Предтеченський, 1960).
Діагностична цінність визначення лужної фосфатази обумовлена різким підвищенням її концентрації при механічній позапечінкової обтурації жовчовивідних шляхів внаслідок порушень виділення фосфатази з жовчю. Невелике підвищення концентрації лужної фосфатази іноді спостерігається при хворобі Боткіна і хронічних ураженнях печінки. Підвищення кількості фосфатази в цих випадках обумовлено порушенням здатності печінкових клітин виділяти фосфатазу. Більш виражене збільшення кількості лужної фосфатази зустрічається при наявності внутрішньопечінкового холестазу. Слід зазначити, що значне наростання вмісту лужної фосфатази спостерігається при остеопорозі, кісткових пухлинах, рахіті, гиперпаратиреоидизме.
Холінестераза. Холінестераза, расщепляющая ацетилхолін на оцтову кислоту і холін, синтезується в клітинах печінки. Нормальні величини холинэстеразной активності сироватки різні в залежності від застосовуваного методу (Ст. Е. Предтеченський, 1960; Тодоров, 1968).
Захворювання печінки викликають зниження активності холінестерази. При хворобі Боткіна і цирозах печінки є певний паралелізм між тяжкістю процесу, обумовленого структурними порушеннями, і вираженістю зниження активності холінестерази. Нормалізація концентрації ферменту не може служити критерієм повного відновлення діяльності печінки, оскільки така настає раніше відновлення інших порушених показників. Прогресуюче падіння кількості холінестерази по ходу течії хвороби Боткіна є прогностично несприятливою ознакою, що вказує на можливість розвитку печінкової коми (А. С. Карпович-Егорькова, 1957; А. В. Амінів, 1962; А. В. Хазанов, 1968). Кількість холінестерази в плазмі коливається в нормі в значних межах і залежить від багатьох позапечінкових факторів, що значно знижує діагностичну цінність цього тесту.
