Біохімія фібриногену

Фібриноген належить до групи глобулінів. Молекулярний вага бичачого фібриногену - 330 000, людського - 340 000. З більш старими даними, середній вміст фібриногену в плазмі крові людини складає 0,27%, мінімальне - 0,20%, максимальне - 0,36% (Грем, Лестер).
Рівень фібриногену в крові і його сталість залежать від нормальної функції печінки. Ушкодження печінкової паренхіми внаслідок захворювання або отруєння (наприклад, чотирьоххлористим вуглецем) веде до зменшення кількості фібриногену, що прогресивно знижується і в експерименті після гепатэктомии. Ионас виявив через 12-20 годин після гепатэктомии зниження рівня фібриногену на 20-50%. Ще більш різке зниження відзначалося в дослідах на кроликах. При видаленні 70% тканини печінки рівень фібриногену залишався постійним. Мабуть, залишилася паренхіма здатна посилено його синтезувати. Крім того, з дослідів на тваринах відомо, що організм не володіє запасом фібриногену і тому потребує безперервному його утворення печінкою; їжа, багата тваринним білком, викликає підвищення рівня фібриногену, тоді як переважання в раціоні жирів і вуглеводів, а також голодування призводять до зниження його рівня. При запальних процесах і деяких інфекційних захворюваннях, під час вагітності і менструацій вміст фібриногену в крові часто значно відхиляється від норми. Деякі фактори, наприклад, зміни в обміні речовин або запалення, стимулюють синтез фібриногену в печінці.
Швидкість оновлення всіх білків плазми відома, і в даний час її можна дуже точно визначити з допомогою ізотопів. Фібриноген оновлюється швидше всіх інших білків плазми, що теж говорить про його важливе значення в організмі.
Нижче наводяться періоди біологічного напіврозпаду (ПБП) для фібриногену, міченого ізотопом 13Ч, а також для білків плазми в цілому (при такій же мітці).

З величин ПБП можна вирахувати, що за добу має розщеплюватися 15-40% всього фібриногену крові. Так як в нормальних умовах кількість фібриногену в крові досить постійно і помітних відхилень від середнього рівня не спостерігається, можна укласти, що швидкість деполімеризації фібриногену точно відповідає швидкості утворення і надходження в кров, тобто його синтез знаходиться в рівновазі з фибринолизом.
Аструп вважає, що в організмі людини щодня синтезується близько 2 г фібриногену; таким чином, за цей же час має утворитися 2 м фібрину і таке ж його кількість повинна піддатися розщепленню.
Швидкість оновлення фібриногену дивовижна; більшість білків плазми з меншою молекулярною вагою розщеплюється значно повільніше. Період біологічного напіврозпаду альбуміну становить від 15 до 20 днів. Більш швидкий катаболізм фібриногену неможливо пояснити, не розглядаючи процеси згортання крові і фібринолізу в цілому. Фібриноген, який займає в них центральне місце, щодня утворюється в постійній кількості і безперервно знову розщеплюється специфічним ферментом - плазмином.
При наявності такої стаціонарної системи зв'язок між згортанням і лизисом зрозуміла: між ними існує динамічна рівновага. Це рівновага та її регулювання можна представити наступною схемою (по Аструпу):

При гарячкових станах період біологічного напіврозпаду фібриногену скорочується на 50%, тобто руйнування його відбувається швидше. Цей період скорочується і при злоякісних пухлинах (наприклад, при розвитку метастазів) внаслідок підвищеного використання фібриногену.
Швидкість оновлення фібриногену залежить також від гормональних впливів; наприклад, вона значно знижена при мікседемі.
Фактор ХІІІ (синоніми: фактор Лакі - Лорана, LL-фактор, фибриназа, фібрин-стабілізуючий фактор), будучи активований тромбином, перетворює розчинний в сечовині фібрин в нерозчинну форму шляхом трансглутаминирования. Тому фермент, що викликає це перетворення, називають також трансглутаминазой.
Участь ферментів розщеплення фібрину схематично показано на фіг. 2.

Фіг. 2. Ферменти, які беруть участь у фібринолізі.