Механізм дії ферментів

Дія майже всіх ферментів пов'язано з тим, що вони тимчасово вступають в хімічне з'єднання зі своїм субстратом, тим самим видозмінюючи його, а потім відділяються від нього. Після цієї реакції фермент готовий до повторення аналогічного процесу. Наприклад, дія гідролази можна було б представити наступним чином:
АВ + Е (фермент) + НОН → ABE + НОН → АН + ОН + Е,
Ці основні рівняння, що описують реакції ферменту з субстратом, вивели Міхаеліс і Ментен. При такому механізмі субстрат (S) з'єднується з ферментом (Е), утворюючи з ним проміжний комплекс (ES), яка потім розпадається на продукт (Р) розщеплення субстрату і вільний фермент (Е). Фермент діє як справжній каталізатор, так як практично не витрачається в реакції.
Константу рівноваги для утворення комплексу ES називають константою Міхаеліса Км. Вона виражається формулою (К2 - К1)/K1 і характеризує швидкість
реакції та її залежність від концентрації ферменту і субстрату. Подібно більшості біохімічних реакцій ферментативні процеси характеризуються рівновагою. Початкова швидкість ферментативної реакції залежить від багатьох чинників, головні з яких - концентрація ферменту, концентрація субстрату, рН, температура, активатори, інгібітори та іонна сила.