Трипсин і химотрипсины А і В - эндопептидазы; вони розривають внутрішні (тобто віддалені від кінців ланцюга) пептидні зв'язки в білках і пептидах, більшою частиною в певних місцях.
Хімотрипсин утворюється в дуоденальному соку. З бичачої підшлункової залози можна виділити два неактивних профермента - α - і β-химотрипсиногены, які перетворюються в активний фермент під дією трипсину. Молекулярний вага химотрипсиногена 24 000, а хімотрипсину 22 000.
Всі ці ферменти розщеплюють білки на пептиди. Крім того, вони атакують естери та аміди ароматичних амінокислот (Нейрат, Діксон). Хімотрипсин розщеплює денатуровані білки, розриваючи головним чином пептидні зв'язки ароматичних амінокислот (у їх карбоксильних кінців); повільніше він гідролізує також сполуки, що містять залишки лейцину, метіоніну, норвалина, аспарагінової і глутамінової кислот.
Трипсин, подібно химотрипсину, - протеолітичний фермент. Його неактивний попередник - трипсиноген - теж утворюється в підшлунковій залозі. Молекулярний вага трипсину 24 000. Проферменті перетворюється в активний фермент під дією самого трипсину або ентерокінази, що утворюється в слизовій кишечника. Активує фермент відщеплює від трипсиногена гексапептид:
Трипсиноген Трипсином активація →↓← Відщеплення гексапептиду або энтерокиназой NН2-Вал-Асп(4)-Ліз-СООН Активний трипсин
У процесі цієї активації утворюється також неактивний «інертний білок», який вважають полімером вихідного ферменту. Іони кальцію запобігають утворенню цього білка (МакДональд, Горині). Шляхом електрофорезу можна виділити щонайменше 4 фракції активного трипсину, які позначають символами F1-F4.
Трипсин специфічно розщеплює денатуровані білки зв'язків у карбоксильної групи аргініну.
Для визначення активності трипсину in vitro особливо придатні деякі ефіри амінокислот: β-нафтил-N-α-бензоилфенилаланин (Рейвін) і L-тирозинацетил або відповідний N-ацетиловый ефір (Шверт).
При розщепленні похідних цих амінокислот ефіри швидше гідролізуються амідів, а аміди - швидше пептидів.
