Інші автори (De Luca, 1967; De Luca, 1969) вважають, що велика частина міченого вітаміну Д пов'язується не з хроматином, а з ядерною мембраною, що підтверджується також електронно-мікроскопічними дослідженнями. За їх даними, мембрана одного ядра містить близько 2000 специфічних центрів зв'язування вітаміну Д3 (переважно його активної форми).
De Luca (1969) дотримується іншої точки зору про синтезі СаСБ. За його гіпотезою, істинним індуктором синтезу білка, що транспортує кальцій у слизовій тонкого кишечника, є не вітамін Д та його метаболіти, а сам кальцій. Роль вітаміну Д полягає в тому, що він модифікує властивості ядерної мембрани, полегшуючи проникнення кальцію з цитоплазми до ядерного матеріалу.
Таким чином, в основі механізму дії вітаміну Д лежить його взаємодія (або його метаболітів) зі специфічними рецепторами на нуклеопротеиде або ядерній мембрані, провідне, згідно з першою гіпотезою, до депресії гена, а згідно з другою - до модифікації ядерної мембрани. Хімічна природа цих рецепторів і молекулярний механізм взаємодії з ними вітаміну Д залишаються неясними. Вплив останнього на синтез білка допомогою генетичного апарату клітини підтверджується даними про переважно ядерної локалізації цього вітаміну. Крім того, на хромосомах у ядрах клітин епітелію тонкого кишечника доведено існування специфічного рецептора для вітаміну Д3 або його метаболітів (De Luca, 1969 і ін).
На рисунку 6 наводиться схема механізму дії вітаміну Д по всмоктуванню кальцію в кишечнику, складена на основі робіт М. F. De Luca (1969). З неї видно, що 1,25-дигидроксихолекальциферол, основний метаболіт вітаміну Д, надходить у цитоплазму, де зв'язуючий фактор (СФ ) переносить його в ядро. 1,25-ДГХК індукує синтез і-РНК з подальшим утворенням в рибосомах специфічного кальцийсвязывающего білка.
В результаті експериментальних досліджень R. Н. Wasserman (1968), А. N. Taylor, R. Н. Wasserman (1972) білок, що утворюється під впливом вітаміну Д, було отримано в чистому вигляді. Пізніше детально вивчено його фізико-хімічні та функціональні властивості. При цьому виявилося, що СаСБ має порівняно невеликий молекулярний вага (25 000-28 000) і містить значну кількість дикарбонових кислот (глютамінової та аспарагінової) і лізину. Особливістю цього з'єднання є висока спорідненість з кальцієм. Одна молекула СаСБ пов'язує чотири атома кальцію. Це послужило підставою для авторів назвати його кальцийсвязываю-щим білком. Наступні дослідники запропонували називати його Ca-bilding protein (СаВР) Вассермана. З'єднання кальцію з білком відбувається без витрат додаткової енергії за участю Са-АТФ-ази та лужної фосфатази.
СаСБ (або СаВР) володіє відносною специфічністю до іонів кальцію, так як і інші лужноземельні метали також утворюють з ним комплекс. При цьому величина спорідненості білка з ним зменшується в наступному порядку: Са, Sr, Ва, Mg. Найвища концентрація СаСБ виявлена в слизовій дванадцятипалої кишки, де відбувається найбільш інтенсивне всмоктування кальцію. По мірі віддалення від шлунка вміст цього білка в кишковій стінці убуває.
