Багато нейротоксини аспидовых складаються з 61-62 амінокислотних залишків в одного ланцюга, з'єднаних 4 дисульфідними зв'язками (Lee, Peng, 1961). Токсична фракція отрути N. naja містить 61 амінокислоту і 8 залишків цистину. На відміну від кобротоксина в ньому є 2 залишку аланіну, 3 - фенілаланіну, набагато більше проліну і немає метіоніну; є кінцеві амінокислоти-ізолейцин і С-кінцевої аланін (Nakai е. а., 1970). Yang і співавт. (1969) з основного нейротоксичної компонента отрути N. naja виділили 62 залишку амінокислот: 8 - аспарагінової, 7 - глутамінової кислоти, 8 - треоніна, 4 - серину, 2 - проліну, 7 - гліцину, 8 - цистину, 1-валіну, 2 - ізолейцину, 1-лейцину, 2 - тирозину, 3 - лізину, 2 - гістидину, 6 - аргініну, 1-триптофану; метіонін і фенілаланін не виявлені. У нейротоксине отрута середньоазіатської кобри 16 амінокислот. У складі нейротоксичної білка отрут тихоокеанських змій Lat. laticaudateus і P. colubrina 62 амінокислотних залишку; з отрути тай®андської кобри Narita виділено кардиотоксин з 60 послідовно з'єднаними залишками амінокислот (Lee, 1970). У цитотоксине отрути N. mosambica міститься 60 амінокислотних залишків, сполучених 4 дисульфідними зв'язками, з них 8 обумовлюють в основному його активність.
Ферменти отрут середньоазіатських змій при електрофорезі зосереджувалися в білкових фракціях: иротеолитические ферменти - повільно пересуваються анодних, фосфодіестерази - у середньо пересуваються катодних, оксидази L-амінокислот - швидко пересуваються анодних. У отруту гюрзи виявлені дві різні протеази типу катапсина. З отрути Bit. Gabonica виділено і очищено фосфоліпаза А та 118 амінокислотних залишків в одного поліпептидного ланцюга, з'єднаних 6 дисульфідними зв'язками. З 33 отрут змій більшість не володіло химотрипсиноподобной активністю; протеази 25 отрут не ідентичні трипсину і тромбіну. Виявлена тромбиноподобная активність отрут N. naja atra, N. samarensis, N. melanoleuca. Ідентичність протеази ямкоголовых і гадю-ковых обумовлена їх морфологічним і біологічним спорідненістю (Tu Anthony е. а., 1966). Отрути кобр відрізняються за протеазной активності. Эстеразная і протеазная активність отрут 4 видів північноамериканських змій розрізнялася по оптимуму рН. Відзначені їх ариланидазная активність і відсутність карбоксилазной і істинно аминопептидазной активності (Wagner, Prescott, 1966). У отруту гадюки Рассела відзначено високий вміст інгібітора протеїнази: 5-18 мкг отрути пригнічують її активність на 50%. Інгібітори протеїнази знайдений і в отрутах змій сем. Elapidae, Haemachatus haemachatus, N. nivea, N. haje; в отрутах Crotalidae і Hydrophiidae він відсутній (Takahashi e. a., 1974). Ні в одному отруту 10 видів змій Японії і Тайваню не знайдено лецитиназы та речовини, що викликає прямий гемоліз відмитих еритроцитів (Bakyu, 1959). Найбільш активна лецитиназа А в отруті Bun. malticinetus (20 од/мг), найменш-в отруті Tr. okinavensis (3 од/мг). В отрутах різних змій максимум лецитиназной активності зосереджений у двох білкових фракціях з різною міграцією (Wagner, Prescott, 1966). У більшості отрут Elapidae виявлена активність лужної і кислої фосфатаз; в отрутах 3 видів Crotalidae остання не встановлена (Tu Anthoni е. а.; 1966). Відзначено взаємозв'язок між біологічним спорідненістю і схожістю отрут у 7 видів гаспида, у 3 видів гадюк і у 11 видів Crotalidae, а також пептидазная активність отрут і наявність трипсиноподобного ферменту. Встановлена казеиназная, желатиназная і эстеразная активність отрути південноафриканської деревної змії Dyspholidus typus. Angeletti і Hogue (1970) в отруті індійської кобри виявлено 230 амінокислотних залишків з відносною молекулярною масою 25 330 без вільних SH-груп, що містять аминосахара і гексозы 6%. Цей фактор зростання нервових клітин у дозі 100 мг/мл нетоксичний, а в дозі 20 мкг збільшує число і розміри клітин, число нуклеолей в слинних залозах. У отрути кобр і деяких гримучих змій нейротоксини і диализируемые поліпептиди позбавлені ферментної активності. З отрути Bot. neuwiedi отримані гальмівна фракція і фракція з фосфолипазной активністю. Гальмівна фракція виконує, мабуть, регулюючу функцію, так як на ділянці поразки рН-7,3 при нормі 4,5, а фізичні та каталітичні властивості фосфоліпази не змінилися (Vidal, Stoppani, 1968).
