Результати, що повідомляються окремими авторами, суперечливі, але більшість згодні в тім, що трипсин, що вводиться внутрішньом'язово, буккально, ректально або per os, зменшує запалення і набряки як в експерименті, так і в клінічних випадках [2, 34-36]. Запропоновано багато методів визначення трипсину в сироватці крові[22, 23, 26, 37, 42, 43]. Деяким дослідникам вдалося виявити триптическую активність у плазмі [43] або сироватці [26] нормальної крові людини.
Мегель [53] описав чутливий метод виявлення трипсину в плазмі, а Шинків [24, 25] показав, що цей метод придатний і для визначення хімотрипсину. Вже в нормальній плазмі щурів вдалося виявити щонайменше два ферменти, що розщеплюють бензоилар-гинин-етиловий ефір (БАЭЭ). Один із них схожий з трипсином, так як він розщеплює БАЭЭ і чутливий до ингибитору з соєвих бобів (ІСБ): активність 140 мкг трипсину пригнічується на 97% під дією 90 мкг ІСБ. Інший фермент (або група ферментів) гідролізує БАЭЭ, але не пригнічується ІСБ. Плазмін і рибонуклеаза не діють на БАЭЭ, тоді як хімотрипсин незначною мірою гідролізує його. За допомогою методу Мегеля було показано, що після введення per os 500 мг/кг трипсину в маслі або эмульгаторе (для захисту) трипсиновая активність у плазмі достовірно підвищувалася порівняно з контролем. При введенні тієї ж дози ферменту у фізіологічному сольовому розчині активність його в плазмі не змінювалася.
Ці факти підтверджують і доповнюють результати, отримані Мартіном, який знайшов, що шляхом прямого введення 20 мг/кг трипсину в клубову кишку можна придушити експериментально викликану запальну реакцію. Той же ефект дають 200 мг/кг per os в эмульгаторе, тоді як в сольовому розчині навіть 500 мг/кг ферменту не чинять ніякої дії.
Після перорального введення кроликам трипсину в маслі спостерігалися наступні зміни активності трипсину і естераз у плазмі [53]:
Протеолітичні ферменти всмоктуються в шлунково-кишковому тракті. Але оскільки значна частина їх там інактивується, необхідні високі початкові дози. Достатній вміст ферменту в крові можна було виявити тільки після безперервного введення його великих кількостей [46-49]. Якщо фармакологічний ефект не пов'язаний з прямим всмоктуванням введеного ззовні ферменту, то слід припускати, що останній стимулює утворення інших ферментів плазми, які в цьому разі і гідролізують БАЭЭ, а також виявляють чутливість до ІСБ [53]. Крім того, можливо, що екзогенний фермент пригнічує дію інгібіторів трипсину, наявних в організмі. Згідно Мегелю [53], однак, більш ймовірно пряме всмоктування інтактного ферменту через слизову.
Фіг. 1. Зміна протеолітичної активності плазми у кролика після введення хімотрипсину різними способами.
1 - per rectum. 20 мг/кг; II - внутрішньом'язово, 10 мг/кг; III - в тонку кишку, 20 мг/кг.
Кабаков [25] вивчав зміна рівня ферментів у плазмі крові у кролів після введення 10 мг/кг хімотрипсину внутрішньом'язово, 20 мг/кг в тонкий кишечник і 20 мг/кг per rectum (фіг. 1). Нормальна активність хімотрипсину в сироватці (субстрат - N-ацетил-L-тирозин-етиловий ефір, АТЭЭ) становить 0,5 - 1,0 мкг/10 мл, тобто надзвичайно мала. Після введення хімотрипсину всіма зазначеними способами вона значно підвищувалася. Оскільки хімотрипсин розщеплює АТЭЭ і бензоилфенилаланин - нафтиловый ефір (БФНЭ), але не діє на тозиларгинин - метиловий ефір (ТАМЕ) і БАЭЭ, це доводить, що субстрат розщеплювався химотрипсином, а не плазмином, тромбином, урокіназою або який-небудь эстеразой.
Активність in vitro щодо АТЭЭ і БФНЭ становить 1,82 і 0,16 відповідно; після ректального введення хімотрипсину були отримані величини 1,78 і 0,49. З подібності співвідношення можна укласти, що хімотрипсин всмоктується в шлунково-кишковому тракті в активній формі. Дослідження на здорових людях також показали, що після введення хімотрипсину per гесturn відбувається всмоктування активного ферменту [24].
